- Language: Español English

Evolución de estructuras de proteínas

When protein sequences mutate, they may change structure and function, and natural selection acts on these changes.
We found that conservation of protein function implies very strong conservation of protein function, whereas changes of protein function are related with changes of the rate of evolution of protein structures, possibly due to the action of positive selection.
When the evolution of protein structures proceeds through gene duplication events followed by diversification according to a molecular clock, protein structures can be classified into a phylogenetic tree, protein folds can be objectively defined as equivalence classes of protein structures, and protein structural space is discrete. However, if recombination processes occur, protein structure space is continuous and protein structures cannot be objectively classified.

Redes de similaridad entre proteinas

Publicaciones sobre evolución de estructuras de proteínas:

Más relevantes:

  1. Pascual-García A, Arenas M, Bastolla U. The molecular clock in the evolution of protein structures. Mol Biol Evol, submitted (2017). [PDF]

  2. A. Pascual-Garcia; D. Abia; R. Méndez; G.S. Nido and U. Bastolla Quantifying the evolutionary divergence of protein structures: The role of function change and function conservation. Proteins. 2010 78:181-96 . [Pubmed]

  3. Pascual-Garcia, A.; Abia, D.; Ortiz, A.R. and Bastolla, U. Cross-over between discrete and continuous protein structure space: insights into automatic classification and networks of protein structures.
    PLoS Comput Biol, 5, e1000331. [Pubmed] [PDF]

  4. Leo-Macias, A.; Lopez-Romero, P.; Lupyan, D.; Zerbino, D. ; Ortiz, A.R. An analysis of core deformations in protein superfamilies. Biophys J (2005) 88, 1291-9. [Pubmed] [PDF]

Todas las publicaciones sobre evolución de estructuras de proteínas

Programas sobre evolución de estructuras de proteínas

Indice del Software

Evol_divergence

Calcula divergencias en secuencia y estructura de proteínas homologas con estructuras conocidas y las correspondientes violaciones del reloj molecular respecto a todos los posibles elementos externos al grupo.
Dado un alineamiento multiple, para todos los pares de proteinas calcula la divergencia en secuencia de Tajima-Nei, la divergencia de contactos (Pascual-Garcia et al. 2010) y la divergencia del TM-score (Zhang and Skolnick 2005) -log(TM).
Fichero de entrada: alineamiento multiple de secuancias en formato fasta con nombres de ficheros pdb como nombres de proteinas, opcionalmente seguidos por codigos de cadena (Ex: >1opd.pdb A). La primera linea indica el directorio de los ficheros PDB, PDBDIR= (default: current directory).
Ficheros de salida: Para cada par de proteínas, imprime las tres divergencias evolutivas (opcionalmente similitudes) y las violaciones del reloj molecular con su significancia.
  • Versión: 1.0
  • Licencia Uso gratuito para fines educacionales y de investigación.
  • DescargarEs necesario registrarse primero.
  • Referencias:
  • Pascual-García A, Arenas M, Bastolla U. The molecular clock in the evolution of protein structures. Mol Biol Evol, submitted (2017). [PDF]

    A. Pascual-Garcia; D. Abia; R. Méndez; G.S. Nido and U. Bastolla Quantifying the evolutionary divergence of protein structures: The role of function change and function conservation. Proteins. 2010 78:181-96 . [Pubmed]

    Web design: Alfonso Núñez Salgado